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← Blog·Saúde21 de junho de 2026

Insulina: Resistência Insulínica, GLUT4, IRS-1/PI3K/AKT, Hiperinsulinemia e DM2

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Equipe PeptídeosBio
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Insulina: O Hormônio Anabólico Central

Quem Produz e Como

Insulina — Hormônio peptídico (51 aminoácidos, 2 cadeias A+B unidas por pontes dissulfeto):

  • Produzida pelas células β das Ilhotas de Langerhans do pâncreas
  • Sintetizada como Pré-pró-insulina (110 aa) → Pró-insulina (86 aa, endereçada para vesículas) → Insulina + Peptídeo C

Peptídeo C (Connecting Peptide):

  • Peptídeo de 31 aa que une as cadeias A e B na pró-insulina
  • Clivado pelas proteases PC1/PC3 e PC2 nas vesículas secretórias
  • Marcador clínico: Insulina e peptídeo C são secretados em equimolar quantidade → medir peptídeo C = medir secreção endógena de insulina (insulina exógena não tem peptídeo C)

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Secreção de Insulina

O Mecanismo da Célula Beta

Resposta à glicose: ``` Glicemia alta ↓ Glicose entra na célula β via GLUT2 (não precisa de insulina, fluxo passivo) ↓ Glicocinase (GK, Hexocinase IV) → fosforila glicose → glucose-6-fosfato Glicólise + Ciclo de Krebs + CTE → ATP gerado Razão ATP/ADP aumenta ↓ Canal K⁺ ATP-sensível (KATP) fecha (é sensível à razão ATP/ADP) Menos saída de K⁺ → despolarização da membrana ↓ Canais de Ca²⁺ Voltagem-dependentes (VGCC, Cav1.2/Cav1.3) abrem Ca²⁺ intracelular sobe rapidamente (~100nM → ~500nM) ↓ Vesículas de insulina (com insulina madura) fusionam com membrana → EXOCITOSE Insulina + Peptídeo C liberados na circulação portal ```

Amplificadores da secreção de insulina:

  • Aminoácidos (leucina, arginina): Amplificam resposta à glicose
  • GLP-1 (Glucagon-Like Peptide-1) de células L do íleo: Aumenta AMPc → PKA → mais exocitose (incretin effect)
  • GIP (Gastric Inhibitory Polypeptide) de células K do duodeno: Similar ao GLP-1
  • Acetilcolina (parassimpático): Ativa secreção

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Cascata de Sinalização da Insulina

IR → IRS → PI3K → AKT → GLUT4

Receptor de Insulina (IR):

  • Receptor de Tirosina Quinase (RTK) — tetrâmero α₂β₂; subunidades α extracelulares (ligam insulina) + β transmembrana (domínio tirosina quinase intracelular)
  • Insulina → liga subunidades α → mudança conformacional → β autofosforila tirosinas (Tyr1158, Tyr1162, Tyr1163)
  • IR ativado recruta proteínas adaptadoras

IRS-1 e IRS-2 (Insulin Receptor Substrates):

  • Grandes proteínas docking (IRS-1: 131 kDa; IRS-2: 135 kDa)
  • IR ativo → fosforila IRS-1 em tirosinas → IRS-1 fosforilado-Tyr recruta PI3K (via SH2 domains)

PI3K (Phosphoinositide 3-Kinase):

  • Classe IA PI3K: P85 (regulatory) + P110 (catalítico)
  • IRS-1 fosforilado-Tyr → ativa PI3K → PI3K fosforila PIP2 → PIP3

PIP3 → PDK1 → AKT: ``` PIP3 (Phosphatidylinositol-3,4,5-triphosphate) na membrana ↓ Recruta PDK1 e AKT (PH domains ligam PIP3) ↓ PDK1 fosforila AKT em Thr308 → AKT parcialmente ativo mTORC2 fosforila AKT em Ser473 → AKT plenamente ativo ↓ AKT (Protein Kinase B) fosforila alvos: ```

Alvos de AKT:

  • AS160 (RabGAP): Desfosforilado por AKT → Rab10 ativo → vesículas de GLUT4 fusionam com membrana plasmática → GLUT4 na superfície → captação de glicose (músculo e adipócitos)
  • GSK-3 (Glicogênio Sintase Quinase 3): Fosforilada/inibida por AKT → menos GSK-3 ativo → mais glicogênio sintase ativa → síntese de glicogênio
  • FOXO1: Fosforilado por AKT → excluído do núcleo → menos transcrição de PEPCK/G6Pase → menos gliconeogênese
  • mTORC1: Ativado indiretamente por AKT (via TSC1/2) → síntese proteica

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Resistência Insulínica

O Mecanismo do "Bloqueio"

O que é resistência insulínica: As células-alvo (músculo, fígado, adipócitos) não respondem adequadamente à insulina → precisam de mais insulina para o mesmo efeito → hiperinsulinemia compensatória

Mecanismos Moleculares:

1. Fosforilação de IRS-1 em Serina (em vez de tirosina):

  • Ácidos graxos saturados → PKC → IRS-1 Ser307 fosforilado → IRS-1 não recruta PI3K → cascata bloqueada
  • JNK (c-Jun N-terminal Kinase): Ativada por inflamação/AGs saturados → IRS-1 Ser307 → bloqueio
  • mTOR/S6K: Via nutriente → IRS-1 Ser → feedback negativo (fisiológico, mas exacerbado no obeso)

2. Lipotoxicidade:

  • Acúmulo de ceramidas (de AGs saturados) e DAG (Diacilglicerol) nas células → PKC-θ → IRS-1 Ser → resistência

3. Inflamação:

  • Adipócito hipertrofiado (obesidade) → recruta macrófagos M1 → TNF-α, IL-6, IL-1β → NF-κB → JNK → IRS-1 Ser307

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Progressão para DM2

Da Resistência ao Diabetes

Patogênese do DM2: ``` Excesso calórico crônico → obesidade → lipotoxicidade + inflamação ↓ Resistência insulínica em músculo/fígado/gordura ↓ Células β COMPENSAM: Produzem mais insulina → hiperinsulinemia ↓ Décadas de hiperatividade das células β + lipotoxicidade local (gordura pancreática) ↓ Falência progressiva das células β (apoptose, disfunção) ↓ Menor secreção de insulina → não compensa mais a resistência ↓ HIPERGLICEMIA PERSISTENTE = DM2 estabelecido [perda de ~50% das células β ao diagnóstico] ```

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Intervenções na Resistência Insulínica

Metformina (biguanida):

  • Mecanismo: Inibe Complexo I da CTE → menos ATP mitocondrial → mais AMP → ativa AMPK
  • AMPK: Inibe TORC2 hepático → menos gliconeogênese; ativa GLUT4 em músculo
  • Também: Inibe mTOR → reverte resistência insulin IRS-1

GLP-1 agonistas (semaglutida, liraglutida):

  • Mimetizam GLP-1 → mais secreção de insulina (glicose-dependente) + menos glucagon + menos apetite + gastroparesia leve
  • Não causam hipoglicemia (glicose-dependente)

Exercício Físico:

  • Contração muscular → AMPK → GLUT4 via via alternativa (independente de AKT!) → captação de glicose
  • Efeito crônico: Mais GLUT4 total, mais mitocôndrias, mais sensibilidade à insulina

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Referências

  1. De Meyts P. "The insulin receptor and its signal transduction network." In: *Endotext [Internet]*. MDText.com; 2016.
  2. Petersen MC, Shulman GI. "Mechanisms of insulin action and insulin resistance." *Physiol Rev.* 2018;98(4):2133–2223.
  3. Samuel VT, Shulman GI. "Mechanisms for insulin resistance: common threads and missing links." *Cell.* 2012;148(5):852–871.
  4. Kahn SE, et al. "Pathophysiology and treatment of type 2 diabetes: perspectives on the past, present, and future." *Lancet.* 2014;383(9922):1068–1083.
  5. Hardie DG, Ross FA, Hawley SA. "AMPK: a nutrient and energy sensor that maintains energy homeostasis." *Nat Rev Mol Cell Biol.* 2012;13(4):251–262.
  6. Marciniak A, et al. "Insulin resistance and type 2 diabetes." *Am Fam Physician.* 2018;98(4):219–225.
Aviso Editorial

Este artigo tem caráter exclusivamente informativo e educacional, produzido pela equipe editorial da Peptídeos Bio com base em evidências científicas disponíveis até a data de publicação. Não constitui conselho médico, diagnóstico ou prescrição terapêutica. Peptídeos de pesquisa não possuem aprovação regulatória da ANVISA para uso clínico. Consulte sempre um profissional de saúde qualificado antes de iniciar qualquer protocolo. Leia o aviso médico completo.

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