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← Blog·Saúde21 de junho de 2026

Insulina: Receptor/IRS-1/PI3K/AKT/GLUT4, Resistência à Insulina e DM2

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Equipe PeptídeosBio
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Insulina: O Hormônio Anabólico Central

Síntese e Secreção

Pré-Pro-Insulina → Insulina: ``` Gene INS → Ribossoma → Pré-Pro-Insulina (110 aa) Signal Peptide → ER → Clivado → Pro-Insulina (86 aa) Pro-Insulina: [B Chain]-[C Peptide]-[A Chain]

Grânulo de Secreção: PC1/PC2 (Pró-Convertases Subtilisínicas) + CPE (CarboxiPeptidase E): Cliva Ligações Arg-Arg e Lys-Arg → Libera C-Peptídeo Resultado: Insulina (51 aa: A Chain 21aa + B Chain 30aa) ```

3 Pontes Dissulfeto da Insulina:

  • A7-B7; A20-B19 (Intracadeia) + A6-A11 (Intracadeia na Cadeia A)

GSIS (Glucose-Stimulated Insulin Secretion): ``` Glicose (>5mM) → Célula β → Glicocinase (GCK, Km ≈ 10mM = Sensor) → G6P → Glicólise → Krebs → ATP ↑ (Razão ATP/ADP ↑) → Fecha KATP (Canal de K⁺ Sensível a ATP: KIR6.2 + SUR1) → Despolarização de Membrana → Abre Canais Ca²⁺ Tipo-L (VDCC) → Ca²⁺ Intracelular ↑ → Exocitose dos Grânulos de Insulina ```

Efeito Incretina:

  • GLP-1 + GIP (de Células L e K Intestinais após Refeição) → Receptores Gs nas Células β → cAMP → PKA → Potencializa Exocitose
  • Explica Por Que Glicose Oral > Glicose IV (Mesmo Nível de Glicemia → Mais Insulina Oral)

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Receptor de Insulina: A Cascata de Sinalização

INSR (Tirosina Quinase RTK):

  • Homodímero α₂β₂ (Ligado por Pontes SS entre α-Subunidades)
  • Subunidades α (Extracelulares): Ligação da Insulina
  • Subunidades β (Transmembrana + Domínio Tirosina Quinase Intracelular)

Ativação do Receptor: ``` Insulina + 2 α-subunidades → Mudança Conformacional → β-β Trans-fosforilação Tyr1158, Tyr1162, Tyr1163 (Loop de Ativação do β) Fosforiladas → Receptor Totalmente Ativo

IRS-1/2 (Insulin Receptor Substrates): IR-pTyr → Fosforila Múltiplos Tyr do IRS-1 → Plataforma de Acoplamento IRS-1-pTyr → Liga SH2 de p85 (Subunidade Regulatória da PI3K) ```

Via PI3K → AKT: ``` PI3K (p85/p110α) → Fosforila PIP₂ → PIP₃ PIP₃ → Recruta PDK1 + AKT à Membrana (via PH Domains) PDK1: Fosforila AKT Thr308 (Parcialmente Ativo) mTORC2 (Rictor): Fosforila AKT Ser473 (Totalmente Ativo) ```

Alvos Downstream de AKT:

| Alvo | Ação de AKT | Efeito Metabólico | |---|---|---| | AS160/TBC1D4 | Fosforila → Inativa GAP | Rab GTP → GLUT4 Vesículas → Membrana → ↑ Captação Glicose | | GSK3α/β | Fosforila Ser → Inativa | GS Ativa → ↑ Síntese Glicogênio | | TSC2 | Fosforila → Inativa | mTORC1 Ativo → ↑ Síntese Proteica | | FOXO1 | Fosforila → Núcleo Excluído | ↓ PEPCK, G6Pase → ↓ Gliconeogênese | | BAD | Fosforila Ser136 → Inativa | Sobrevivência Celular |

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GLUT4: A Translocação Dependente de Insulina

GLUT4 (SLC2A4) — Transportador Glicose no Músculo e Adiposo:

  • 509 aa; 12 Domínios Transmembrana
  • Em Repouso: ~90% em Vesículas Intracelulares (GSV = GLUT4 Storage Vesicles)
  • Após Insulina/Exercício: Vesículas Fundem com Membrana Plasmática → GLUT4 na Superfície

Mecanismo de AS160: ``` AS160 (TBC1D4): GAP (GTPase Activating Protein) para Rab10/Rab14 Sem Insulina: AS160 Ativa → Rab10/14-GDP → GSVs Não Se Movem Com Insulina: AKT → pAS160(Thr642) → AS160 Inativa → Rab10/14-GTP → GSVs → MP ```

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Resistência à Insulina e DM2

Mecanismo Molecular da Resistência: ``` ↑ Ácidos Graxos Saturados (Palmitato, C16:0) ↓ DAG (Diacilglicerol) + Ceramida Acumulam em Músculo/Fígado ↓ PKCθ/ε, JNK1, IKKβ Ativados ↓ Fosforilam IRS-1 em Ser312/Thr307 → IRS-1 Dissociado do IR ↓ ↓ PI3K ↓ AKT → GLUT4 Não Transloca → Captação de Glicose Prejudicada ```

Resistência Hepática:

  • AKT Não Fosforila FOXO1 → FOXO1 no Núcleo → Mais PEPCK + G6Pase → Mais Gliconeogênese
  • Paradoxo: Insulina Ativa Lipogênese (via SREBP-1c/FASN) mesmo com PI3K Prejudicado → Esteatose Hepática

Progressão para DM2:

  • Fase Inicial: Hiperinsulinemia Compensatória (Células β Trabalham Mais)
  • Falha das Células β: Estresse do RE + Lipotoxicidade + Glucotoxicidade → Apoptose das Células β
  • DM2: Insuficiência Relativa de Insulina + Resistência Periférica

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Referências

  1. Saltiel AR, Kahn CR. "Insulin signalling and the regulation of glucose and lipid metabolism." *Nature.* 2001;414(6865):799–806.
  2. Petersen MC, Shulman GI. "Mechanisms of insulin action and insulin resistance." *Physiol Rev.* 2018;98(4):2133–2223.
  3. Banting FG, Best CH. "The internal secretion of the pancreas." *J Lab Clin Med.* 1922;7(5):251–266.
  4. Huang S, Czech MP. "The GLUT4 glucose transporter." *Cell Metab.* 2007;5(4):237–252.
  5. Samuel VT, Shulman GI. "The pathogenesis of insulin resistance: integrating signaling pathways and substrate flux." *J Clin Invest.* 2016;126(1):12–22.
  6. Khan AH, Pessin JE. "Insulin regulation of glucose uptake: a complex interplay of intracellular signalling pathways." *Diabetologia.* 2002;45(11):1475–1483.
Aviso Editorial

Este artigo tem caráter exclusivamente informativo e educacional, produzido pela equipe editorial da Peptídeos Bio com base em evidências científicas disponíveis até a data de publicação. Não constitui conselho médico, diagnóstico ou prescrição terapêutica. Peptídeos de pesquisa não possuem aprovação regulatória da ANVISA para uso clínico. Consulte sempre um profissional de saúde qualificado antes de iniciar qualquer protocolo. Leia o aviso médico completo.

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